CUANDO LOS LAZOS MÁS DÉBILES EN REALIDAD SON LOS MÁS FUERTES.

Por: Israel Bonilla-Landa.; Alfonso Reyes-Luna.; José Luis Olivares-Romero1

  1. Laboratorio de Química Orgánica, Red de Estudios Moleculares Avanzados, Clúster Científico y Tecnológico BioMimic®, Instituto de Ecología A.C. 

 

 

Resumen

En la vida diaria estamos acostumbrados a ver que, si una cosa es mucho más fuerte que otra, esta última tendrá más oportunidad de llamar la atención, sin embargo, existen cierto tipo de interacciones a nivel de átomos denominadas interacciones débiles, pero no nos confundamos, esta debilidad es lo que les da su importancia, ya que, al requerir menos energía para romperse, requerirán menos para volverse formar, haciendo de este un proceso reversible, por lo que ha sido bienvenido por la naturaleza.

 

Palabras clave

Enlace, interacciones no covalentes, ADN, plegamiento de proteínas.

 

En química la representación del enlace químico ha sido muy importante para entender la estructura de las moléculas, su estabilidad, su reactividad y cómo estas interactúan entre sí. A lo largo de los años, dichas representaciones han variado de acuerdo con la información que se poseía, por lo que siempre hemos pensado que los químicos tenemos algo de especial, ya que trabajamos con algo que por mucho tiempo no pudimos ver, no obstante, algo que está empezando a cambiar, pues en la actualidad ya ha sido posible obtener la imagen de una molécula con un microscopio de alta potencia y resolución.

La clasificación de los enlaces químicos se puede realizar por los electrones que comparten dos átomos y la fuerza necesaria para romper el enlace, también llamada energía de disociación, en este sentido, encontramos la siguiente clasificación:

  1. Covalentes: en donde ambos átomos aportan y comparten el mismo número de electrones y se caracterizan por ser los más fuertes Son muy comunes en la mayoría de las moléculas orgánicas como: carbohidratos, proteínas, lípidos, etc.
  2. Iónicos: Si bien ambos donan el mismo número de electrones para la formación de dicho enlace, solo uno de ellos los conservará, dejando desprovisto de estos al otro átomo, lo que generará especies con cargas o iones. Es muy común la participación de metales en este tipo de enlace, por ejemplo, en los dos átomos que conforman el cloruro de sodio (sal de mesa), la fuerza que une a ambos átomos es un enlace iónico.

Si bien la formación de estos enlaces es la responsable de la formación de un sinfín de moléculas, es importante mencionar que no son las únicas interacciones de relevantes, ya que aún aquellas de menor energía pueden brindar propiedades vitales para el desarrollo de la vida como la conocemos. Hablamos de las interacciones no covalentes, dentro de las que podemos mencionar a las fuerzas de Vander Valls, las fuerzas de dispersión de London, interacciones catión-pi entre otras, sin embargo, quizá una de los más importantes es el enlace o puente de hidrógeno.

Figura 1: Tipos de enlaces. Crédito: Israel Bonilla

 

Aunque el puente de hidrógeno es considerado uno de los enlaces que requiere menor energía para ser disociado o eliminado, es el que más energía requiere para romperlo de entre todas las interacciones no covalentes. Este margen lo sitúa en una posición privilegiada, pues todo sistema biológico en homeostasis requiere de los puentes de hidrógeno.

Un ejemplo clave que nos permite comprender la importancia del puente de hidrógeno como enlace débil está en el ADN, pues gracias a él es que las dos hebras que lo componen pueden adoptar la conformación de doble hélice como la conocemos. Cabe recalcar que para que se dé un puente de hidrógeno es necesario que haya un átomo que esté dispuesto a donarlo y otro que esté dispuesto a aceptarlo, y en este sentido cada base nitrogenada en la estructura del ADN actúa como aceptor y receptor con su base complementaria. Así también el rompimiento de los puentes de hidrógeno por agentes externos e inclusive la luz solar puede dar origen a mutaciones en el ADN.

 

Figura 2: Puentes de Hidrógeno. Crédito: Israel Bonilla

 

Muchos estudiantes en su formación como biólogos, bioquímicos, químicos e incluso nutriólogos, se nos enseña que las proteínas adoptan diferentes conformaciones, esto se debe también al acomodo espacial o tridimensional de los aminoácidos presentes y que les permite actuar como aceptores o donadores de puente de hidrógeno. Este hecho también responsable de la poca estabilidad de las proteínas en presencia de calor, ya que la temperatura puede romper los enlaces de hidrógeno cambiando totalmente la conformación de estas.

Finalmente, y a modo de ejercicio para las personas que leen este artículo, dos experimentos sencillos para ejemplificar la importancia del enlace de hidrógeno es el punto de ebullición del agua. Si ponemos a calentar dos vasos con agua hasta su punto de ebullición, un vaso contendrá agua simple, mientras que otro contendrá agua con sal (mínimo 58g por litro de agua), en este caso debemos observar cuál agua hierve primero. En el segundo caso, pondremos a congelar dos vasos de agua e igualmente a uno se le adicionará sal y después de un tiempo anotaremos cuál agua se congela primero. Por supuesto que la adición de sal tendrá un efecto en cómo las moléculas de agua interactúan, pues esta influirá en la fuerza que los puentes de hidrógeno poseerán.