Osmotina

Eric Edmundo Hernández Domínguez1,2  

1Investigador por México del CONAHCYT en el Instituto de Ecología A.C.,

2 Corresponsable del Laboratorio de Proteómica de la REMAV

 

Palabras claves: Osmotina, enfermedades, Ahuehuete

 

¡Hola! hoy les voy a platicar de una proteína llamada Osmotina. Pero primero, vamos a recordar rápidamente que las proteínas (moléculas grandes) están formadas por moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos [1] esto en analogía a los eslabones que forman una cadena (Figura 1). Las proteínas las podemos encontrar en múltiples formas y tamaños, realizando muy diversas funciones en la célula de todos los organismos. Por ejemplo, gracias a las proteínas podemos respirar, reír, ver, hablar y comer. Un ejemplo más específico es la insulina, una proteína que ayuda a regular los niveles de glucosa en nuestra sangre. Por otro lado, en las plantas, las proteínas participan realizando actividades vitales tales como la nutrición, la respiración y proporcionan las condiciones celulares adecuadas para que la planta pueda defenderse de otros organismos (estrés biótico) o para cuidarse de los cambios ambientales (estrés abiótico).

Figura 1. Representación de la región de una proteína. A. Indica, cada aminoácido que está presente está representado por un círculo amarillo y cada letra indica el código para nombrar os aminoácidos con una letra. B. representación en esferas y varillas de los aminoácidos que forma el segmento de la proteína. C. Representación de la región de una proteína, apreciando que los aminoácidos están unidos en semejanza a una cadena con eslabones. La figura se generó con ayuda de ESM-fold (https://esmatlas.com/resources?action=fold) y BioRender (https://www.biorender.com/).

Después de este breve panorama de las proteínas, vamos a hablar de la Osmotina. Oti como la llamaremos de cariño, es una proteína de origen vegetal, con aparición en la literatura científica, allá por el año 1987 [2]. En este y en subsecuentes trabajos, se pudo demostrar que Oti es una proteína con la capacidad de salir de las células vegetales y defender a las plantas de las infecciones por hongos [3,4]. Oti también puede ayudar a las plantas para tolerar el estrés contra la sequía, la salinidad y el estrés oxidativo [5]. Además, y sorprendentemente Oti se parece estructural y funcionalmente a una proteína de gran importancia en los humanos, la adiponectina [6,7] que junto con su receptor llamado AdipoR1 (AdipoR1 es una proteína que reconoce la presencia de la adiponectina (Figura 2) e inicia un flujo de información dentro de las células y que está relacionado con diversos trastornos metabólicos, como la diabetes, la obesidad y las enfermedades cardiovasculares y neurodegenerativas. De la semejanza entre Oti y la adiponectina se pensó que Oti podría funcionar como la adiponectina [8]  y ayudar a contrarrestar los efectos de la diabetes y de otras enfermedades como el Alzheimer. De esta idea varios trabajos permitieron verificar que Oti mimetiza el efecto de la adiponectina  (Figura 2) y podría ayudar a proteger el cuerpo contra la obesidad, la diabetes tipo II [9] y tener actividad anti-aterosclerótica (que es la acumulación de lipidos y otras sustancias en las paredes de las arterias), así como como tener propiedades protectoras contra la enfermedad de Alzheimer [10–12] ya que una hipótesis aceptada [13] indica que  la fisiopatología de la neurodegeneración es atribuida a la deficiencia de adiponectina. Por lo que es importante realizar investigación de las osmotinas vegetales y profundizar en sus posbles futuras aplicaciones en la salud humana.

Figura 2. Interacción entre la adiponectina y el receptor de adiponectina adipoR1. (A) El receptor adipoR1 se muestra en gris y la adiponectina en color purpura. En esta imagen solo se observa una de las adiponectinas que interactúan con adipoR1 y con una flecha se muestra la región de contacto entre las dos proteínas. (B) se observa el receptor adipoR1 en color oro y las dos adiponectinas interactuando entre ellas y también con adipoR1. Las estructuras de las proteínas se obtuvieron del Protein Data Bank (6u66 y 5lxg). Las imágenes se generaron con UCSF Chimera (https://www.cgl.ucsf.edu/chimera/).

En nuestro grupo de investigación estamos interesados en comprender la respuesta a diferentes condiciones de estrés de los árboles de Ahuehuete (Figura 3). Una de estas condiciones es la inundación que propicia en las plantas una condición de anoxia (poco oxígeno) y bajo esta condición particular el árbol de ahuehuete debería contar con proteínas que le permitan contender el estrés ¿será que Oti es una de esas proteínas protectoras? esperamos con mucho entusiasmo poder encontrar a Oti en nuestra investigación, analizar su función en el Ahuehuete y posteriormente indagar si puede ayudar a la salud humana (Figura 4).  Además de la búsqueda de Oti en los Ahuehuetes podemos emplear cualquier otra fuente vegetal inclusive aquellas plantas empleadas en la medicina tradicional,  para buscar no solo a Oti sino  también otras proteínas  candidatas con efectos benéficos en la salud humana.

 

Figura 3. Árbol de Ahuehuete llamado el Tule, ubicado en Santa María del Tule. En el circulo se observa una representación en listones del modelo tridimensional para la proteína Osmotina. Fotografía tomada por Eric Hernández. El modelo tridimensional se generó con ESM-Fold https://esmatlas.com/resources?action=fold.

 

Figure 4. Esquema de trabajo para la búsqueda de Oti y de otras proteínas de importancia en la salud humana o en la adaptación al estrés biótico y/o abiótico en las plantas. Las fuentes biológicas de nuevas proteínas pueden encontrarse en árboles de importancia forestal (A), en las plantas empleadas en la medicina tradicional y/o en aquellas que se utilizan para consumo (B). Para encontrar las candidatas se realizan procedimientos bioquímicos y moleculares. Posteriormente las proteínas seleccionadas se analizan en sistemas de interacción planta patógeno (C) o en modelos celulares humanos (D). La figura se elaboró con BioRender.

  1. Voet, D.; Voet, J.G. Bioquímica; Médica panamericana; 3 edition, 2006; ISBN 9789500623018.
  2. Singh, N.K.; Bracker, C.A.; Hasegawa, P.M.; Handa, A.K.; Buckel, S.; Hermodson, M.A.; Pfankoch, E.; Regnier, F.E.; Bressan, R.A. Plant Physiol 1987, 85, 529–536.
  3. Chan, Y.W.; Tung, W.L.; Griffith, M.; Chow, K.-C. Cloning of a CDNA. J Exp Bot 1999, 50, 1627–1628.
  4. Wang, L.; Yang, L.; Zhang, J.; Dong, J.; Yu, J.; Zhou, J.; Zhuge, Q. Acta Physiol Plant 2013, 35, 2985–2998.
  5. Chowdhury, S.; Basu, A.; Kundu, S. Front Plant Sci 2017.
  6. Narasimhan, M.L.; Coca, M.A.; Jin, J.; Yamauchi, T.; Ito, Y.; Kadowaki, T.; Kim, K.K.; Pardo, J.M.; Damsz, B.; Hasegawa, P.M.; et al. Mol Cell 2005, 17, 171–180.
  7. Miele, M.; Costantini, S.; Colonna, G. PLoS One 2011, 6.
  8. Anil Kumar, S.; Hima Kumari, P.; Shravan Kumar, G.; Mohanalatha, C.; Kavi Kishor, P.B. Front Plant Sci 2015, 6.
  9. Jo, M.G.; Kim, M.W.; Jo, M.H.; bin Abid, N.; Kim, M.O. Adipocytes. Int J Obes 2019, 43, 2422–2433.
  10. Ali, T.; Yoon, G.H.; Shah, S.A.; Lee, H.Y.; Kim, M.O. Sci Rep 2015, 5, 11708.
  11. Badshah, H.; Ali, T.; Kim, M.O. Sci Rep 2016, 6, 24493.
  12. Yoon, G.; Shah, S.A.; Ali, T.; Kim, M.O. Mol Neurobiol 2018, 55, 6673–6686.
  13. Ali, T.; Rehman, S.U.; Khan, A.; Badshah, H.; Abid, N. Bin; Kim, M.W.; Jo, M.H.; Chung, S.S.; Lee, H.; Rutten, B.P.F.; et al. Mol Neurodegener 2021, 16, 23, doi:10.1186/s13024-021-00445-4.

 

 

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